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Bonjour,

Chez les lapins himalayens, qui sont blancs à l'exception des extrémités du corps, le phénotype est dû à une mutation dans le gène de la tyrosinase, enzyme participant indirectement à la synthèse de la mélanine. Cette mutation fait que la tyrosinase devient thermosensible, fonctionnelle en dessous de 30°C et non fonctionnelle au dessus de 30°C.

J'aimerais savoir si mon hypothèse est plausible :

La protéine d'origine contient des ponts disulfures, et celle du lapin himalayen n'en contient pas (modification de la phase codante du gène), ce qui explique qu'elle soit dénaturée au delà de 30°C.

Parce que sinon je ne vois pas grand chose d'autre...

Merci

Y a pas besoin d'affecter la structure quaternaire (réduire les éventuels pont disulfure) d'une protéine pour jouer sur son activité. La température suffit. Peut-être que la protéine mutante a une conformation un peu plus thermosensible, il suffit de peu. J'ai bossé sur une protéine sur laquelle une simple mutation Alanine -> Valine (ou une autre Sérine -> Thréonine) modifiait ses propriétés et ce ne sont pas les plus violentes des mutations...

Y a toute une famille de protéines qui ont pour but de contrebalancer les effets de la température sur le folding d'autres protéines : les HSP (Heat Shock Protein).

Après, ton hypothèse est peut-être vraie mais ce n'est pas la plus simple.

D'accord je vois, merci de ta réponse.