cinétique enzymatique : étude de l'alcool déshydrogénase

[Karine89]

Je vous mets l'énnoncée et ma réponse :

L'alcool déshydrogénase de levure oxyde l'éthanol (CH3-CH2-OH) en acétaldéhyde (CH3-CHO), en présence d'une codéshydrogénase, le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) qui est réduit en NADH + H+, absorbant à la longueur d'onde de 340 nm. Le glutathion, sous forme réduite (GSH), oxyde les résidus thiols présents à la surface de l'enzyme pour empêcher sa réticulation et conserver ainsi une activité maximale.

Ecrire la réaction catalysée.

Je propose : CH3-CH2-OH + NAD+ --------> CH3-CHO + NADH + H+

Où faut-il mettre GSH (dans la même équation ou à part dans une autre ?) et il se transforme en quoi ?

[alexchimiste]

C'est de la biologie ça ma chère !

[Karine89]

Pour moi, plutôt des langues étrangères...

[ecolami]

Bonsoir,
Je ne suis pas biologiste mais en lisant que la forme réduite du glutathion est GSH j'imagine une seconde équation qui emploie l'hydrogène de la première.
La première réaction arrache 2 atomes d'hydrogène mais ne dégage pas de DiHydrogène, il reste combiné sur l'enzyme puisqu'il faut la réactiver. On aurait alors Glutathion + enzyme hydrogénée= glutathion reduit + enzyme réactivée.

oxyde les résidus thiols présents à la surface de l'enzyme pour empêcher sa réticulation

cette assertion me laisse perplexe: en oxydant les thiols on forme des ponts disulfures qui réticulent les chaines de protéine. Sauf si l'oxydation va beaucoup plus loin ce que je n'imagine pas: les fonctions acide sulfoniques sont bien rares en biologie (je ne connais que la taurine).