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Bonjour à tous!
L'enzyme hépatique active est sous la forme d'un tétramère. La partie N-terminale, en particulier un peptide composé de 6 acides aminés, joue un rôle important dans l'interaction entre les sous unités. La phosphorylation d'un de ces acides aminés modifie l'affinité de l'enzyme pour le phospho-énol-pyruvate. J'aurais voulu savoir si cette phosphorylation est une régulation covalente de l'enzyme?
Merci!

Bonsoir,
La question est donc Si l'enzyme est phophorylée aura-t-elle un effet sur le "phospho-ènol-pyruvate". A priori je pense que l'effet sera négatif. Pour qu'il soit positif ilfaudrait envisager une liaison entre les deux phosphore via un pont oxygène comme dans les Di et Tri-Phosphates naturels (ATP, ADP).
Je ne suis pas biochimiste...

Bonsoir !
Je travaille dans les peptides mais pas dans l'interaction que ces molécules ont sur le vivant... Ma seule réponse pourrait être de te demander de définir ce que tu entends par "régulation covalente de l'enzyme", à partir de la, on pourra peut être te donner un début de réponse

Si j'ai bien compris, on te demande s'il y a une interaction "covalente" entre les sous-unités. La réponse est non, l'assemblage de sous-unités protéiques ( différents polypeptides pour former une enzyme par exemple), qui est donc la structure quaternaire, les liaisons faites sont toujours dites "faibles" (Van de Waals, hydrogène, etc...) et donc non covalentes.

En espérant avoir répondu à ta question !

Jean-Baptiste