Page 1 sur 1

cinétique enzymatique : étude de l'alcool déshydrogénase

Publié : 21/03/2012, 23:02
par Karine89
Je vous mets l'énnoncée et ma réponse :

L'alcool déshydrogénase de levure oxyde l'éthanol (CH3-CH2-OH) en acétaldéhyde (CH3-CHO), en présence d'une codéshydrogénase, le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) qui est réduit en NADH + H+, absorbant à la longueur d'onde de 340 nm. Le glutathion, sous forme réduite (GSH), oxyde les résidus thiols présents à la surface de l'enzyme pour empêcher sa réticulation et conserver ainsi une activité maximale.

Ecrire la réaction catalysée.

Je propose : CH3-CH2-OH + NAD+ --------> CH3-CHO + NADH + H+

Où faut-il mettre GSH (dans la même équation ou à part dans une autre ?) et il se transforme en quoi ?

Re: cinétique enzymatique : étude de l'alcool déshydrogénase

Publié : 21/03/2012, 23:03
par alexchimiste
C'est de la biologie ça ma chère ! :-)

Re: cinétique enzymatique : étude de l'alcool déshydrogénase

Publié : 21/03/2012, 23:05
par Karine89
Pour moi, plutôt des langues étrangères...

Re: cinétique enzymatique : étude de l'alcool déshydrogénase

Publié : 22/03/2012, 00:45
par ecolami
Bonsoir,
Je ne suis pas biologiste mais en lisant que la forme réduite du glutathion est GSH j'imagine une seconde équation qui emploie l'hydrogène de la première.
La première réaction arrache 2 atomes d'hydrogène mais ne dégage pas de DiHydrogène, il reste combiné sur l'enzyme puisqu'il faut la réactiver. On aurait alors Glutathion + enzyme hydrogénée= glutathion reduit + enzyme réactivée.
l'énoncé a écrit :oxyde les résidus thiols présents à la surface de l'enzyme pour empêcher sa réticulation
cette assertion me laisse perplexe: en oxydant les thiols on forme des ponts disulfures qui réticulent les chaines de protéine. Sauf si l'oxydation va beaucoup plus loin ce que je n'imagine pas: les fonctions acide sulfoniques sont bien rares en biologie (je ne connais que la taurine).