Enzymes, une petite question

[ecolami]

Bonjour,
Depuis des années on vend des détergents avec des enzymes, on en vend aussi en usage professionnel des produits de nettoyage pour matériel chirurgical.
Les enzymes présentes sont des protéases et des lipases.
Sachant qu'une enzyme est une protéine aussi, comment se fait-il que ces enzymes ou mélanges d'enzymes ne soient pas détruits par les protéases
D'ailleurs la question se pose ausi bien in vitro que in vivo.

[colin]

Je pense que c'est une question d'exposition des liaisons peptidiques au niveau de la structure tertiaire des protéines ...

Si je prend l'exemple de la pepsine qui est une enzyme qui coupe avant les des acides aminés aromatiques.
1) Elle est libérée sous forme inactive: le pepsinogène (pour éviter de cliver les protéines intra-cellulaires)
2) Elle est activée par le pH acide de l'estomac qui hydrolyse le pesinogène en pepsine.
3) La pepsine active catalyse elle-même la transformation du pepsinogène en pepsine.
4) Les protéines exogènes qui arrivent à l'estomac sont dénaturées par le pH très acide
5) Ce qui permet à la pepsine d’accéder aux liaisons peptidiques cibles (avant les acides aminés aromatiques donc)

Pour généraliser, je pense que les enzymes ont une structure tertiaire (des repliements internes) qui masquent les potentiels sites de clivage existant.
Une enzyme dénaturée (qui a perdu ses repliements) ne sera par contre plus protégée (mais également inactive).

Tout le secret de l'activité enzymatique provient donc de cette structure tertiaire. Certains ARN possèdent une structure tertiaires également (comme ils sont monocaténaires, ils peuvent se replier sur eux même et donner lieu à des formes complexes), ce qui leur permet d'avoir une activité catalytique, on parle de ribozymes... Exemples: les ARNr (qui composent les ribosomes et permettent la fabrication des protéines) ou encore les ARNsn (qui coupe d'autres ARn et collent les deux extrémités).
La structure tertiaire permet la formation d'un site actif, favorisant la liaison du substrat (modèle clé serrure) grâce à des acides aminés hydrophobes par exemple, et possédant une action catalytique en modifiant le substrat (déstabilisation de certaines liaisons par des jeux d'attirance/répulsion etc.) afin de diminuer l’énergie d'activation d'une réaction.

Voilà je déborde un peu de la question dsl...
PS: ce domaine n'est vraiment pas ma spécialité (j'espère ne pas dire de bêtises, certaines formulations paraitrons sans doutes incorrectes ou naïves pour des personnes plus calées )

[ecolami]

Bonsoir Colin ,
Merci pour ces explications détaillées
J'ai pris l'exemple d'enzymes déjà isolées et rassemblées dans des détergents: cela entraine que le pH est déjà fixé et qu'il ne peut y avoir d'autre intervention (d'une cellule ou d'une glande..)
J'avais bien pensé que les protéases étaient spécialisées comme vous l'expliquez et autant je comprend qu'une enzyme ne puisse pas en détruire une autre exactement comme elle, autant en ajoutant dans le milieu une enzyme toute différente (lipase) on peut imaginer que certaines parties de la protéine qui la compose soient susceptibles d'être attaquées par la protéase.

[colin]

Effectivement le mélange d'enzyme peut poser problème... Surtout avec des protéases.
Je sèche, mais je vais me rabattre toujours sur la même explication , si la protéine cible n'est pas dénaturée et de grande taille, il se peut qu'elle ne soit pas affectée par la protéase. (Elle ne rentre pas dans le site actif par exemple). Pour résumer je pense qu'une protéase ne peut agir efficacement que sur une protéine dénaturée...

[jeanbaptiste]

Bonjour à tous !
En effet l'explication de Colin parait être la plus probable. La plupart des protéases sont des protéase dites "acide", c'est à dire qu'elles ne se retrouvent uniquement fonctionnelles dans un milieu acide (au alentour d'un pH de 5-4). Sinon elles se mettraient à tout attaquer dans nos cellules, ce qui est impensable. Ce qui parait étonnant en revanche, c'est que s'il s'agit bien de protéase acide, les lipases elles devraient être devenue non fonctionnelles elle car le milieu devrait être acide pour rendre ces premières fonctionnelles. C'est bizarre, le mélange des deux protéines me parait "incompatible".
Je vais poser la question à l'un de mes professeurs de biologie moléculaire et je vous tiendrais au courant.

Je me permets juste de compléter quelque chose,

Certains ARN possèdent une structure tertiaires également (comme ils sont monocaténaires, ils peuvent se replier sur eux même et donner lieu à des formes complexes), ce qui leur permet d'avoir une activité catalytique, on parle de ribozymes... Exemples: les ARNr (qui composent les ribosomes et permettent la fabrication des protéines) ou encore les ARNsn (qui coupe d'autres ARn et collent les deux extrémités).

Les ARNsn forment aussi un complexe comme les ribosomes, dit RNPsn pour pouvoir procéder à l'épissage de l'ARN prémessager (et donc avoir une structure fonctionnelle).

Jean-Baptiste

[ecolami]

Bonsoir,
Une précision sur les protéases: celles qui sont dans les lessives pour le linge fonctionnent en milieu alcalin. Les textiles sont toujours lavés en milieu alcalin.
Il existe des détergents industriels uniquement à base d'enzyme pour traiter les linges de restaurant.
( petite remarque sur les détergents textiles "toutes température": à basse température les enzymes peuvent agir avec les tensio-actifs, mais à plus haute température ce sont des oxydants qui entrent en jeu. L'inconvénient étant que ces oxydants vont aussi détruire les enzymes et qu'il faut surdoser l'oxydant pour qu'il puisse agir aussi sur les tâches. En résumé il serait mieux d'avoir des formulations spéciales pour chaque gamme de température.)

[jeanbaptiste]

J'ai trouvé ! Désolé j'ai dit une grosse bêtise... Les protéases et les lipases utilisées dans ce détergent sont toutes les deux des enzymes qui fonctionnent en milieu acide, leur travail est complémentaire, chacune détruit quelque chose de différent !
Donc, en gros, le milieu acide du détergent dénatures toutes les protéines présentées sur ce que l'on veut désinfecter et de plus vu que ces deux enzymes sont acides elles sont actives et peuvent attaquer toutes ces protéines dénaturées ! L'effet acide enzymes acides est complémentaire, et c'est ensuite l'action de ces enzymes qui permet au produit d'être désinfectant !

Lipases => Lysosomes
Protéases => Protéasome, mais il y en a aussi dans les Lysosomes

Et les Lysosomes sont actifs eux uniquement sous pH acide (4-5), car cela active justement ses enzymes alors que les autres sont dénaturées. Elles peuvent donc passer à l'attaque !

En espérant avoir été clair dans mes explication

Jean-Baptiste